Como é que uma proteína “enrola"?

Dada uma sequência de aminoácidos, pode-se prever a estrutura tridimensional da proteína? A resposta é não, excepto para algumas proteínas muito pequenas como a ubiquitina (76 aminoácidos) que foram “enroladas” graças ao projecto Rosetta@home (http://boinc.bakerlab.org/rosetta/) em que entusiastas de todo o mundo disponibilizam capacidade de processamento dos seus computadores pessoais para “enrolar” uma proteína (tal e qual como o projecto SETI@home de pesquisa de vida inteligente extraterrestre - já agora, http://setiathome.ssl.berkeley.edu/). Quando se aplicam os algoritmos existentes a proteínas maiores, a quantidade de possibilidades de estruturas terciárias é tão grande que a determinação da estrutura de menor energia tem sido condenada ao insucesso. Para diminuir o tempo necessário para os cálculos, Baker e colaboradores da Universidade de Washington (Bradley et al., 2005. Science 309: 1868-1871), desenvolveram uma metodologia que consiste em prever interacções de baixa energia em pequenas sequências de aminoácidos homólogas e mapear estas regiões na proteína em análise. Por outro lado, Ranganathan e colaboradores da Universidade de Texas Southwestern Medical Center (Socolich et al., Nature. 2005. 437: 512-518), usando análise estatística a alinhamentos múltiplos de sequência de uma família de proteínas, conseguiram desenhar proteínas artificiais que adquirem a estrutura tridimensional funcional típica desta família proteica. Seria interessante que estas duas abordagens opostas convergissem num modelo matemático comum de previsão da estrutura tridimensional de proteínas. Aposto que seria de uma robustez a toda a prova.